Selasa, 14 Desember 2010

makalah metabolisme

BAB II
ISI PEMBAHASAN

A. Metabolisme.
Sejarah pertama mengenai metabolisme dimulai sejak eksperimen terkontrol atas metabolisme manusia yang pertama kali diterbitkan oleh Santorio Santorio pada tahun 1614 di dalam bukunya, Ars de statica medecina yang membuatnya terkenal di Eropa. Dia mendeskripsikan rangkaian percobaan yang dilakukannya, yang melibatkan penimbangan dirinya sendiri pada sebuah kursi yang digantung pada sebuah timbangan besar sebelum dan sesudah makan, tidur, bekerja, berhubungan seksual, berpuasa makan atau minum, dan buang hajat. Dia menemukan bahwa bagian terbesar makanan yang dimakannnya hilang dari tubuh melalui perspiratio insensibilis (mungkin dapat diterjemahkan sebagai "keringatan yang tidak tampak"). Santorio Santorio dikenal dengan nama Santorio Santorii. Ayanhnya bernama Antonio Santori.
Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam setiap sel hidup dan berlangsung secara terus-menerus untuk mensintesis senyawa-senyawa organic dalam tumbuhan. Hasil dari proses metabolisme disebut metabolit.
Proses metabolisme mengasilkan senyawa-senyawa yang sangat diperlukan oleh tumbuhan, baik itu berupa metabolit primer maupun metabolit sekunder. Metabolit primer digunakan sebagai bahan penyusun struktur organel atau bagian-bagian dari sel lainnya. Sedangkan metabolit sekunder digunakan oleh tumbuhan untuk melindungi tumbuhan dari serangga-serangga, bakteri, jamur, dan jenis pathogen-patogen lainnya (Lakitan, 2004)
Dalam proses metabolisme, terjadi dua rangkaian reaksi yaitu reaksi anabolisme dan reaksi katabolisme. Kedua rangkaian reaksi metabolisme tersebut saling berkaitan satu sama lain, energy yang dibebaskan dari rangkaian reaksi katabolisme digunakan untuk menggerakkan rangkaian reaksi anabolisme.

Transfer energy dari katabolisme ke anabolisme ini disebut pengkopelan energy (energy coupling).
1. Katabolisme.
Katabolisme merupakan reaksi perombakan senyawa dengan molekul besar untuk membentuk senyawa-senyawa dengan molekul yang lebih kecil, serta menghasilkan energy. Proses katabolisme juga disebut sebagai proses pelepasan energy.
Salah satu contoh raksi katabolisme adalah pada proses respirasi. Pada proses ini, senyawa karbohidrat dirubah secara oksidatif menjadi senyawa dengan molekul-molekul yang lebih kecil, yaitu CO2 dan air.
2. Anabolisme.
Anabolisme merupakan reaksi kebalikan dari katabolisme. Reaksi anabolisme membentuk senyawa dengan molekul-molekul kecil menjadi senyawa dengan molekul yang lebih besar. Proses anabolisme ini membutuhkan energy, yang biasanya dapasok dari energy yang dihasilkan pada proses katabolisme.

Kedua rangkaian reaksi tersebut berlangsung secara sistematis dan teratur. Proses kedua rangkaian reaksi metabolisme tersebut dapat dipercepat dengan adanya suatu katalisator berupa enzim.

B. Enzim.
Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh Sumner ( 1926 ) yang telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunits dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein. Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang disebut dengan Prostetik, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara dialisis ) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat.
Enzim merupakan biokatalisator yang dapat mempercepat reaksi metabolisme dalam tumbuhan tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Komponan utama enzim adalah protein yang bersifat fungsional. Enzim terdiri atas bagian yang berupa protein dan non protein. Bagian yang berupa protein bersifat termolabil (tidak tahan panas) disebut dengan apoenzim, yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan disebut gugus prostetik. Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang diebut holoenzim.

Enzim memiliki beberapa sifat diantaranya adalah :
1. Enzim dibentuk dalam protoplasma sel,
2. Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim),
3. Sebagian besar enzim bersifat endoenzim.
4. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil
5. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion.
6. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
7. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
8. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
9. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
10. Enzim bermolekul besar
11. Enzim bersifat khas/spesifik
12. Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
13. Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, Fe
14. Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag
15. pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
16. Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect)
17. Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu aktifitasnya
18. Air, memacu aktifitas enzim
19. Vitamin, memacu aktifitas enzim

Dalam melaksanakan tugasnya sebagai biokatalisator pada proses metabolisme, enzim memiliki beberapa cara kerja yaitu :
1. Model kunci dan gembok.
Pada model ini, enzim yang memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat dimisalkan sebagai gembok. Sedangkan substrat yang dapat berikatan secarra pas dengan sisi aktif enzim dimisalkan sebagai kunci.
2. Model ketepatan induksi.
Pada model ini, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat. Gambar di bawah ini akan lebih menjelaskan mengenai mdel ketepatan induksi.


Laju reaksi enzim dalam proses metabolisme dapat dipercepat maupun diperlambat. Percepatan laju enzim biasanya dengan adanya aktivator, sedangkan senyawa yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Yang termasuk ke dalam contoh activator enzim adalah : ion Mg2+, Ca2+, dan zat organic seperti koenzim-A, sedangkan contoh dari inhibitor adalah CO, arsen, Hg, dan sianida.

 Ada beberapa macam inhibitor yang dapat menghambat kerja enzim, diantaranya adalah :
1. Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.

2. Inhibitor tak kompetitif.
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.




3. Inhibitor non kompetitif.
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah sama.
4. Inhibitor campuran.
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual.
Inhibito Tu penghambatan enzim biasanya berfungsi dalam proses pembuatan obat-obatan.

Enzim biasanya diberi nama sesuai dengan nama substratnya, hanya ditambah dengan akhiran –ase. International Union of Biochemistry membuat system nama yang lebih panjang, deskriptif, dan baku untuk semua enzim yang peranannya sudah jelas. Sebagai contoh sitokrom oksidase diberi nama sebagai sitokrom c, O¬¬2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa jenis sitokhrom yang berperan sebagai donor electronnya adalah tipe c, dan O2 berperan sebagai penerima electron.
Tujuh kelas utama enzim berdasarkan jenis reaksi yang dipacu oleh enzim.
Klas Tipe reaksi
Oksidoreduktase
(nitrat reduktase) memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen
Transferase
(Kinase) memindahkan gugus senyawa kimia
Hidrolase
(protease, lipase, amilase) memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
Liase
(fumarase) membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
Isomerase
(epimerase) mengkatalisir perubahan isomer
Ligase/sintetase
(tiokinase) menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Polimerase
(tiokinase) menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.

Tidak ada komentar:

Posting Komentar